Characterization of crystals of Penicillium purpurogenum acetyl xylan esterase from high-resolution X-ray diffraction

Walter Pangborn, Mary Erman, Naiyin Li, Brian M. Burkhart, Vladimir Z. Pletnev, William L. Duax, Rodrigo Gutierrez, Alessandra Peirano, Jaime Eyzaguirre, Daniel J. Thiel, Debashis Ghosh

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Resumen

Acetyl xylan esterase from Penicillium purpurogenum, a single-chain 23 kDa member of a newly characterized family of esterases that cleaves side chain ester linkages in xylan, has been crystallized. The crystals diffract to better than 1 Å resolution at the Cornell High Energy Synchrotron Source (CHESS) and are highly stable in the synchrotron radiation. The space group is P212121 and cell dimensions are a = 34.9Å, b = 61.0Å, c = 72.5Å.

Idioma originalInglés
Páginas (desde-hasta)523-524
Número de páginas2
PublicaciónProteins: Structure, Function and Genetics
Volumen24
N.º4
DOI
EstadoPublicada - 1996

Áreas temáticas de ASJC Scopus

  • Biología estructural
  • Bioquímica
  • Biología molecular

Huella

Profundice en los temas de investigación de 'Characterization of crystals of Penicillium purpurogenum acetyl xylan esterase from high-resolution X-ray diffraction'. En conjunto forman una huella única.

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